brunold

托马斯·布鲁诺尔德

电子邮件地址: brunold@chem.wisc.edu

房间号: 
6211a
电话号码: 
608-265-9056
组关系: 
brunold组
职位名称: 
教授
路径: 
化学生物学
无机
物理
教育: 

1993年的文凭,伯尔尼大学(瑞士)
博士1996年,伯尔尼大学(瑞士)

brunold's picture

研究说明

在我的实验室中进行研究通过组合光谱和键酶促状态和合成无机模型复合物的计算研究旨在阐明的几何和电子特性,并且因此反应性,在蛋白质金属中心和辅因子。在此研究中使用的光谱技术包括电子吸收,圆二色性,磁圆二色​​性,共振拉曼光谱,和电子顺磁共振。这些实验技术通过密度泛函理论补充和组合量子力学/分子力学电子结构计算来开发实验验证键合的描述。与此组合的光谱/计算方法,我们可以选择性探测的蛋白质和模型的复合物的催化活性金属中心的几何和电子特性,并且还探索催化中间体不可访问使用X射线晶体结构研究的性质。

在我的实验室研究一个区域是专门用来已知的研究 生物有机辅助因子,其包括维生素B酶促活性形式12,腺苷钴胺和甲钴胺,和含Ni-f的430 种类。而结构上与充分表征的血红素,这些辅因子采用大环配体(分别称为咕啉和hydrocorphin)基本上比所述卟啉环更加降低,为他们提供相当多的构象自由度。的这个机械意义B的催化循环增加的灵活性12 - 和NIF430依赖酶仍然激烈辩论的主题。

在我的实验室追求的第二个项目旨在探索几何和电子先决条件NI-,FE-和Mn依赖的高催化活性 超氧化物歧化酶 (草皮),该保护好氧微生物从由超氧阴离子自由基介导的氧化性损伤。第ni依赖性酶是最近才从一些分离 种,和x射线晶体学数据已揭示nisod在结构上无关的其他草皮。相反,FE-和mnsods从 即大肠杆菌 具有几乎相同的蛋白质折叠和活性位点的几何形状;然而,他们是严格金属特有的。虽然在该第二配位层(包括不直接结合到活性位点金属离子的氨基酸残基)的小差异就这两种酶之间的存在,它们对这个非同寻常的金属离子特异性关系仍然不完全理解。

我的实验室的第三个主要研究重点是指向阐明具有酶的电子特性和催化机制 多核NIFES活性位点簇,包括催化CO的可逆氧化ACS和CODH共同2 并合成从CO,COA乙酰-CoA,分别为甲基,。而高分辨率X射线结构最近已经解决了CODH和双功能的ACS / CODH酶,关于氧化还原状态的根本问题,底物结合位点,而这些高度复杂的多核活性位点的催化相关反应中间体的性质还没有来回答。

奖项和荣誉

大学宿舍的荣幸教练奖的分工 2011
大学宿舍的荣幸教练奖的分工 2010
大学宿舍的荣幸教练奖的分工 2009
瑞士化学学会:阿尔弗雷德·维尔纳奖 2003
研究企业创新奖 2000